通過對一種早期的模型進行改進，Johns Hopkins大學的研究人員已經(jīng)發(fā)現(xiàn)了一種用兩個不相關的蛋白創(chuàng)造出一個分子開關的新途徑。這種分子開關是納米級的“設備”，其中的一種生化成分控制著另外一個的活性。實驗證明這種新開關是早前模型效率的10倍，并且這種開關是可重復利用的。這些結果公布在2004年11月的Chemistry & Biology期刊上。
這項研究是基于之前的一項由Marc Ostermeier等人進行的研究，他們證明創(chuàng)造出一種融合蛋白是有可能的，并且這種融合蛋白中的其中一個成分能夠控制另外一個成分去執(zhí)行任務。在他們較早的實驗中，Ostermeier研究組將兩個通常不會反應的蛋白——β-內(nèi)酰胺酶和麥芽糖結合蛋白連接在一起。因為每個蛋白都有自己明確的活性因此很容易監(jiān)測。研究人員通過一個“剪切－粘貼”過程將β-內(nèi)酰胺酶插入到麥芽糖結合蛋白的不同位點上。在改進的新方法中，研究組將β-內(nèi)酰胺酶鏈的兩個天然末端連接起來創(chuàng)造出一個連續(xù)的分子環(huán)。然后，他們在將β-內(nèi)酰胺酶插入麥芽糖結合蛋白上之前隨機剪斷這個帶狀物。這種稱作隨機環(huán)狀排列（random circular permutation）的技術增加了兩種將要融合的蛋白能夠互相交流的可能性。因此，其中一種成分更有可能傳遞給另外的分子一個強大的信號。
在新發(fā)表的文章中，Johns Hopkins研究組用這種技術制造出大約27000個不同的融合蛋白。在這些蛋白中，他們分離出了一種分子開關。他們還證明這種開關能夠被關閉。
Ostermeier相信這種分子開關技術還能夠用于制造檢測癌細胞和給藥的醫(yī)學設備和傳感器。研究組現(xiàn)在正在嘗試創(chuàng)造出一種熒光分子開關。
這項研究是基于之前的一項由Marc Ostermeier等人進行的研究，他們證明創(chuàng)造出一種融合蛋白是有可能的，并且這種融合蛋白中的其中一個成分能夠控制另外一個成分去執(zhí)行任務。在他們較早的實驗中，Ostermeier研究組將兩個通常不會反應的蛋白——β-內(nèi)酰胺酶和麥芽糖結合蛋白連接在一起。因為每個蛋白都有自己明確的活性因此很容易監(jiān)測。研究人員通過一個“剪切－粘貼”過程將β-內(nèi)酰胺酶插入到麥芽糖結合蛋白的不同位點上。在改進的新方法中，研究組將β-內(nèi)酰胺酶鏈的兩個天然末端連接起來創(chuàng)造出一個連續(xù)的分子環(huán)。然后，他們在將β-內(nèi)酰胺酶插入麥芽糖結合蛋白上之前隨機剪斷這個帶狀物。這種稱作隨機環(huán)狀排列（random circular permutation）的技術增加了兩種將要融合的蛋白能夠互相交流的可能性。因此，其中一種成分更有可能傳遞給另外的分子一個強大的信號。
在新發(fā)表的文章中，Johns Hopkins研究組用這種技術制造出大約27000個不同的融合蛋白。在這些蛋白中，他們分離出了一種分子開關。他們還證明這種開關能夠被關閉。
Ostermeier相信這種分子開關技術還能夠用于制造檢測癌細胞和給藥的醫(yī)學設備和傳感器。研究組現(xiàn)在正在嘗試創(chuàng)造出一種熒光分子開關。
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本文鏈接：分子開關可能充當醫(yī)學傳感器
http:leisuda.cn/news/2004-12/200412694923.html
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